msgid "" msgstr "" "Project-Id-Version: \n" "POT-Creation-Date: \n" "PO-Revision-Date: 2007-03-22 16:22+0100\n" "Last-Translator: Zespół BOINC@Poland \n" "Language-Team: \n" "MIME-Version: 1.0\n" "Content-Type: text/plain; charset=windows-1250\n" "Content-Transfer-Encoding: 8bit\n" # The charset used for the text in this file (please try to use UTF-8 if possible) msgid "CHARSET" msgstr "windows-1250" # The name of this language in this language msgid "LANG_NAME_NATIVE" msgstr "Polski" # The name of this language in an international language (English) msgid "LANG_NAME_INTERNATIONAL" msgstr "Polish" ########################################## # Language: Polish # FileID : # Author : Bartosz Kaszubowski (Simek) # Email : gosimek@gmail.com # Last update: 22.07.06 ########################################## # For more information please see: # http://boinc.berkeley.edu/translate.html ########################################## ######################################### # Front page (index.php, header.php, footer.php) ######################################### # Note: Be careful with the Angstrom sign: Ĺ. It's possible that you see – or Ă…, instead in this file # (problem between unicode utf8 and iso 8859-1 in Kate, the KDE Text Editor and the HTML of the Rosetta web site). # Try Unicode utf8 or iso 8859-15 if you have this problem. msgid "RAH_WHAT_IS" msgstr "Czym zajmuje się $PROJECT?" msgid "RAH_PROJ_DESC" msgstr "$PROJECT potrzebuje twojej pomocy, aby ustalić trójwymiarowy model białka potrzebny do badań, które mogą w przyszłości pomóc w wynalezieniu lekarstwa na choroby ludzkości. Uruchamiając aplikacje Rosetty na swoim komputerze pomożesz nam w przyspieszeniu i poszerzeniu naszych badań, które bez twojego udziału nie były by możliwe. Możesz także pomóc nam w staraniach nad stworzeniem nowych białek, które posłużą do walki z chorobami nękającymi ludzkości takimi jak HIV, Malaria, Rak, oraz Alzheimer (Zobacz także artykuł %sBadania związane z chorobami%s, gdzie znajdziesz więcej informacji). Prosimy %sdołącz do nas%s w naszych staraniach! $PROJECT jest projektem non-profit." # Join Rosetta@home part msgid "RAH_JOIN_TITLE" msgstr "Dołącz do projektu $PROJECT" msgid "RULES_POLICIES" msgstr "Zasady i reguły" msgid "SYS_REQ" msgstr "Wymagania systemowe" msgid "DOWN_INST" msgstr "Ściągnij, zainstaluj i uruchom BOINC" msgid "DOWN_INST_A" msgstr "adres URL do wpisania" msgid "RAH_WELCOME" msgstr "Parę słów na początek od David Baker'a" # About part msgid "RAH_TEN_REASONS" msgstr "10 powodów, dlaczego uczestnicy liczą w" msgid "RAH_GRAPHICS_GUIDE" msgstr "Krótki przewodnik po projekcie i wygaszaczu" msgid "FAQ" msgstr "FAQ - odnośnie projektu" msgid "SCIENCE_FAQ" msgstr "FAQ - odnośnie zagadnień naukowych" msgid "RAH_DISEASE" msgstr "Badania związane z chorobami" msgid "RAH_RESEARCH_OVERVIEW" msgstr "Przegląd naszych badań" msgid "RAH_CYBERSCIENCE" msgstr "Artykuł David'a Baker'a - Łączenie protein" msgid "RAH_NEWS_ART" msgstr "Nowinki i artykuły o projekcie Rosetta" msgid "RAH_JOURNAL" msgstr " Dziennik $PROJECT David'a Baker'a" msgid "TECH_NEWS" msgstr "Nowinki techniczne " # Returning participants part msgid "RAH_RETURN_PART_TITLE" msgstr "Menu uczestników" msgid "YOUR_ACCOUNT" msgstr "%sTwoje konto%s - zobacz statystyki, zmień ustawienia" msgid "TEAMS" msgstr "%sZespoły%s - stwórz albo dołącz do zespołu" msgid "APPS" msgstr "Aplikacje" msgid "SERVER_STATUS" msgstr "Statystyki Serwera" msgid "ADD_ONS" msgstr "Dodatki" # Community part msgid "MSG_BOARDS" msgstr "Forum dyskusyjne" msgid "Q_AND_A" msgstr "Pytania i odpowiedzi" msgid "PART_PROF" msgstr "Profile uczestników" msgid "IMAGES" msgstr "Grafiki" msgid "LANGUAGES" msgstr "Języki" # Statistics part msgid "DISABLED" msgstr "wyłączony" msgid "RUNNING" msgstr "pracuje" msgid "TOP_PART" msgstr "Najlepsi uczestnicy" msgid "TOP_COMP" msgstr "Najlepsze komputery" msgid "TOP_TEAMS" msgstr "Najlepsze zespoły" msgid "TOP_PREDICTIONS" msgstr "Najlepsze wyniki" msgid "UOTD" msgstr "Uczestnik dnia" # For down time msgid "RAH_MAINTENANCE" msgstr "Projekt $PROJECT jest wyłączony z powodu konserwacji." msgid "RAH_MAINTENANCE_TRY_AGAIN" msgstr "Proszę spróbuj później." ################################ # Often used ################################ msgid "PROTEINS" msgstr "Białka" msgid "PROTEIN_FOLDING" msgstr "Składanie białek" msgid "PROTEIN_STRUCT_PRED" msgstr "Przewidywanie struktury białek" msgid "PROTEIN_DESIGN" msgstr "Wygląd białek" msgid "INTRODUCTION" msgstr "Wprowadzenie" msgid "NEWS" msgstr "Nowinki" msgid "MORE" msgstr "więcej nowinek" msgid "NEWS_AVAILABLE_RSS" msgstr "Nowinki dostępne jako %szasoby RSS%s." msgid "HOME" msgstr "Strona Główna" msgid "JOIN" msgstr "Dołącz" msgid "ABOUT" msgstr "O projekcie" msgid "PARTICIPANTS" msgstr "Uczestnicy" msgid "COMMUNITY" msgstr "Wsparcie" msgid "STATISTICS" msgstr "Statystyki" msgid "RAH_HEAD_LOGIN" msgstr "zaloguj/wyloguj" msgid "BACK_TO_TOP" msgstr "Wróć na górę" ############################################ # rah_about.php page ########################################### msgid "RAH_ABOUT_A" msgstr "Wierzymy, że zbliżamy się do trafnego przewidywania i tworzenia struktur białkowych i kompleksów, jednego ze Świętych Graalów biologii obliczeniowej. Żeby to udowodnić, potrzebujemy bardzo dużo mocy obliczeniowych, wielokrotnie więcej niż wynosi moc obliczeniowa najszybszego superkomputera na świecie. Jest to osiągalne tylko dzięki kolektywnemu wysiłkowi ochotników takich jak Ty." msgid "RAH_ABOUT_MORE" msgstr "Aby uzyskać więcej informacji kliknij na jeden z poniższych linków:" msgid "RAH_ABOUT_WHY" msgstr "Dlaczego przewidywać i tworzyć białkowe struktury i kompleksy? " msgid "RAH_ABOUT_B" msgstr "Białka są molekularnymi maszynami i budulcowymi blokami życia. Ich funkcje i interakcje są krytyczne dla chemicznego i biologicznego szkieletu i procesów wszystkich żyjących organizmów. Funkcja białka i to jak reaguje z innymi molekułami w większości są determinowane przez ich kształt (trójwymiarowa struktura). Białka są wstępnie syntetyzowane jako długie łańcuchy aminokwasów i większość z nich nie może funkcjonować poprawnie dopóki nie ułożą się w konkretne struktury. Zrozumienie i przewidywanie praw rządzących tymi kompleksowym procesem \"układania\" - ciągnącego za sobą układanie się głównego rdzenia i pakowania molekularnych łańcuchów aminokwasów - jest jednym z głównych problemów biologii. Wiedząc jak białka układają się i reagują z innymi molekułami oraz poznanie ich funkcji może ostatecznie poprowadzić do odkrycia leków na ludzkie choroby. Aktualnie miliony dolarów są wydawane na strukturalne wysiłki mające na celu odkrycie struktur białek drogą eksperymentalną używając X-ray crystallography i nuklearny rezonans magnetyczny (NMR). Jeśli to mogłoby być zrobione obliczeniowo, znacznie zredukowałoby koszty i zrewolucjonizowałoby biologie strukturalną. Tworzenie struktur białkowych i kompleksów oferuje również znaczne naukowe i praktyczne korzyści. Jeśli można stworzyć kompletnie nową strukturę, można potencjalnie stworzyć nową molekularną maszynę - białka wykonujące nowe funkcje lecznicze, katalizujące itp. I w końcu ewolucyjne pytanie, czy kształty które są spotykane w naturze są jedynymi jakie są możliwe, czy są inne które są również prawdopodobne. Zrozumienie praw które rządzą układaniu i tworzeniu się białek może pomóc w odpowiedzi na to pytanie." msgid "RAH_ABOUT_WIKI" msgstr "Odwiedź wymienione niżej strony Wikipedii, aby dowiedzieć się więcej o białkach:" msgid "RAH_ABOUT_ACCURACY" msgstr "Jak trafne są nasze przewidywania? " msgid "RAH_ABOUT_C" msgstr "Rosetta została wielokrotnie ukazana jako jedna z najlepszych metod do przewidywania trójwymiarowych struktur białek w Krytycznym Oszacowaniu Technik Przewidywań Struktur Białkowych (CASP) i było skuteczne również w CAPRI, Krytycznym Oszacowaniu Interakcji Białkowych. Celem CASP6 było pierwsze przewidywania od nowa które wykorzystywała naszą wysokiej rozdzielczości refinement metodę by osiągnąć wysoką trafność. Stosunkowo krótka sekwencja (76 reszt) pozwoliło nam zaaplikować naszą pełno-wymiarową refinement metodę nie tylko do prostych sekwencji ale także do sekwencji wielu homologii. Centrum najmniej energetycznej wiązki struktury okazał się wybitnie bliskim naturalnej strukturze (1.5 A). Protokół refinement zmniejszył RMSD z 2.2 A do 1.5 A i zewnętrzne łańcuchy spakował w poniekąd naturalno-podobny sposób w rdzeniu białka. W CARPI, przewidywania są podawane struktury 2 białek o których wiadomo, że tworzą kompleksy i próbują przewidzieć strukturę kompleksu. Nasze przewidywania celów bez znaczącego rdzenia zmiany konfirmacji były (striking). Nie tylko te sztywne były przewidziane niemal perfekcyjnie ale i prawie wszystkie złączą łańcuchów zewnętrznych były wymodelowane bardzo trafnie. Nasze metody tworzenia również pokazały swoją zdolność do generowania trafnych wyników. Szczególnie ekscytujące ostatnio jest tworzenie nowych białek ze z góry wybranymi trójwymiarowymi strukturami. Na przykład nasze metody były użyte do stworzenia 93-resztowego białka nazywanego TOP7 z nową sekwencją i topologią. TOP7 okazała się być monomeryczna i \"folded\"? i prześwietlenie promieniami X struktury TOP7 jest bardzo zbliżone (RMSD na poziomie 1.2 A) do stworzonego modelu." msgid "RAH_ABOUT_FUTURE" msgstr "Plany na przyszłość" msgid "RAH_ABOUT_D" msgstr "Nasze metody będą testowane w zbliżających się eksperymentach CASP i CAPRI i zaimplementowane w nasze publicznie dostępne serwery przewidywań struktur białkowych, %sRobetty%s, które jest obecnie wykorzystywane przez setki naukowców akademickich z całego świata za darmo i okazały się być jednymi z najlepszych całkowicie zautomatyzowanych serwerów do przewidywań struktur białkowych w ostatnich eksperymentach CASP. Jeśli będzie wystarczająco dużo użytkowników Rosetty, planujemy użycie Rosetty by zapewnić moc obliczeniową by skrócić okres oczekiwania na przewidywanie struktur na serwerze Robetty i pozwoli nam dodać funkcjonalności, takich jak tworzenie i dokowanie, którego aktualnie nie możemy zapewnić z powodu ograniczonych mocy obliczeniowych. Integrując Robettę i $PROJECT, ochotników, takich jak ty, nie tylko wspomoże nasze wysiłki ale bezpośrednio wspomoże naukowców z całego świata robiących krytyczne badania nad biochemicznymi problemami takich jak rak, SARS, HIV/AIDS, malarii, i wiele innych." msgid "RAH_ABOUT_FEEDBACK" msgstr "Wsparcie dla uczestników" msgid "RAH_ABOUT_E" msgstr "Nie chciałbyś, jako użytkownik, znać wyniki naszych przewidywań dokonanych na twoim komputerze - jak są trafne twoje najlepsze modele, jak się równają do innych, jak wyglądają, komu i jak pomogły? Planujemy wprowadzić takie informacje na stronie Rosetty i, jeśli możliwe, połączyć je do przewidywań zażądanych przez naukowców przez serwer Robetta. Możesz już zachowywać ilość pracy obliczeniową włożoną w projekt (punktu kredytowe - \"credits\") i porównać do innych użytkowników na %sstronach ze statystykami%s." msgid "RAH_ABOUT_MOVIES" msgstr "Zobacz filmy wideo o przewidywaniu struktur białek w projekcie Rosetta" msgid "RAH_ABOUT_F" msgstr "%sfolding Ubiquitin%s (rozmiar pliku 4MB), %sre-packing side-chains of TOP7%s (rozmiar pliku 2.4MB), %sselecting optimal side-chain rotamers for TOP7 (design)%s (rozmiar pliku 4.7MB)." msgid "RAH_ABOUT_MOVIES_CREDIT" msgstr "Uwaga: Do odtwarzania filmów konieczny jest program Windows Media Player. Filmy stworzone przez Jens'a Meiler'a." ############################################ # rah_welcome.php page ########################################### msgid "RAH_WELC_TITLE" msgstr "Parę słów na początek od David Baker'a" msgid "RAH_WELC_A" msgstr "Witaj w projekcie przetwarzania rozproszonego - $PROJECT, dziękuję za przyłączenie się!" msgid "RAH_WELC_B" msgstr "Pomożesz nam w rozwiązaniu jednego z najstarszych problemów molekularnej biologii: problem ułożenia białek." msgid "RAH_WELC_C" msgstr "Białka są to miniaturowe maszyny, które zajmują się większością ważnych funkcji w twoim organizmie. Jak w każdej maszynie, zrozumienie jak białka działają, niezbędne jest zrozumienie ich budowy. Jest wiadome od ponad 40 lat, że struktury białkowe są całkowicie zależne od sekwencji aminokwasów, i znamy wszystkie kombinacje aminokwasów występujących w ludzkim genomie, dzięki niedawno zakończonym badaniom nad ludzkim genomem. Tym niemniej, do niedawna, wydawało się niemożliwe obliczenie struktury białka znając tylko sekwencje aminokwasów, a rozwiązanie tego problemu było czymś na miarę odkrycia naukowego\ "Świętego Graala\"." msgid "RAH_WELC_D" msgstr "Jak możesz przeczytać w wiadomościach i w magazynie \"Science\", w ciągu ostatnich sześciu miesięcy dokonaliśmy ogromnego skoku i po raz pierwszy pojawia się możliwość obliczenia struktury białka z sekwencji aminokwasów. Sukces ten ma wielkie znaczenie dla naszego rozumienia, jak działa biologia i, co może jest nawet ważniejsze, może doprowadzić do stworzenia nowych leków i szczepionek przeciwko groźnym chorobom." msgid "RAH_WELC_E" msgstr "Mogę wytłumaczyć problem przetwarzania za pomocą analogii. Wyobraź sobie że odkryłeś nową planetę i powiedziano Ci że zawsze szukałeś położenia najgłębszej doliny na powierzchni planety. Jakbyś znalazł najgłębszy punkt? Jedną z możliwości byłoby wylądowanie na tej planecie i stamtąd jej poszukać, lecz jeśli tam planeta byłaby duża, prawdopodobnie nie wylądowałbyś na tyle blisko tej doliny, żeby ją znaleźć. Na przykład, gdybyś wylądował na Ziemi, mało prawdopodobne żebyś wylądował u wybrzeży Morza Martwego by przypadkiem przebadać je. Bardziej prawdopodobnie wylądowałbyś na innym kontynencie, może w Himalajach lub na pustyni Sahara. Ale co, jeśli miałbyś 10 000 pomocnych wyszukiwaczy do dyspozycji, którzy lądowaliby w losowych częściach planety, szukali najniżej położonego punktu w okolicy i odesłaliby Ci raporty o znaleziskach. Twoje szanse na znalezienie tego, czego szukasz, będą znacznie większe i im więcej poszukiwaczy możesz wysłać, tym większe szanse sukcesu." msgid "RAH_WELC_F" msgstr "W naszym przypadku, obszar badań nie jest powierzchnią planety, ale zestaw wszystkich możliwych struktur, jakie białko może posiadać. Jest tak dużo możliwości ponieważ są setki kombinacji, gdzie białka mogą się łączyć i obracać w różne strony. Jednak, niezależnie od ilości możliwości, białka przyjmują ściśle zdefiniowane kształty, które pozwalają im spełniać ich funkcje biologiczne. Szczególna właściwość konkretnej struktury, w jakiej białko występuje, to niska energetyczność, znacznie niższa od pozostałych kształtów, jakie białko hipotetycznie mogłoby mieć. Szukamy więc najmniej energetycznej struktury, nie \"lowest elevation location\", ale pojęciowo ten problem jest bardzo zbliżony do przykładu jaki podałem w pierwszym akapicie." msgid "RAH_WELC_G" msgstr "Możesz teraz się zastanawiać, co twój komputer będzie robił w ten sposób. Na samym początku obliczeń, będzie on \"lądował\" na losowo wybranym regionie płaszczyzny energii i polował na najniższy punkt energii w okolicy. Na koniec, odeśle najmniej energetyczną strukturę jaką znalazł do serwera wraz z energią owej struktury. Nasz serwer porówna energię wszystkich nadesłanych wyników od wszystkich komputerów, i najmniej energetyczna struktura zostanie zidentyfikowana." msgid "RAH_WELC_H" msgstr "Początkowo, skorzystamy z faktu że najmniej energetyczne struktury zostały już określone dla niektórych białek na drodze bardzo skomplikowanych, kosztownych i pracochłonnych technik eksperymentalnych, których nawet nie będę próbował wytłumaczyć tutaj. Porównamy najmniej energetyczne struktury znalezione przez nas z doświadczalnie odkrytymi strukturami i sprawdzimy czy się zgadzają. Raz, gdy się przekonamy ile musimy szukać(jak dużo komputerów przez jak długi czas) by być pewnym, że się znalazło najmniej energetyczną strukturę, będziemy mogli podejść do wyliczenia struktur ważnych białek, których kształtu przestrzennego nie znamy. W ten sposób pomożesz do znalezienia tego \"Świętego Graala\" badań biologicznych." msgid "RAH_WELC_I" msgstr "Teraz, gdy podążałeś za tą ilustracją, zorientowałeś się, że końcowe rozwiązanie-najmniej energetyczną strukturę-zostanie odkryte przez pojedynczy komputer. Jest to jak wygranie na loterii, odkąd przestrzeń jest tak duża i jest tak wiele możliwości. Tak jak loteria, im więcej twój komputer spędza czasu szukając, tym większe prawdopodobieństwo że wygra. Będziemy zachowywali ślad wygrywającego komputera dla każdego problemu i jego właściciel otrzyma specjalną notę i punkty kredytowe. Zobacz naszą stronę z %snajlepszymi przewidywaniami%s po więcej informacji." msgid "RAH_WELC_J" msgstr "Więc miłej zabawy i opowiedz przyjaciołom i rodzinie by dołączyli - jest to jeden z najważniejszych otwartych pytań w dzisiejszej nauce i potencjalnie może być rozwiązany przez przetwarzanie rozproszone na wielką skale." msgid "RAH_WELC_K" msgstr "Dziękuję jeszcze raz za pomoc w naszym projekcie!" msgid "RAH_WELC_L" msgstr "Profesor biochemii na Uniwersytecie Washington" msgid "RAH_WELC_M" msgstr "Howard Hughes Medical Institute investigator" msgid "RAH_WELC_DAVID_PROF" msgstr "Artykuł David'a Baker'a - Łączenie protein" ###########################################" # rah_science_faq.php ########################################## #QC=Question C, AC=Answer C msgid "RAH_SC_FAQ_A" msgstr "napisane przez Vanita Sood" msgid "RAH_SC_FAQ_QA" msgstr "Co to jest Rosetta?" msgid "RAH_SC_FAQ_AA" msgstr "Rosetta jest programem do przewidywania struktury i ułożenie białek." msgid "RAH_SC_FAQ_QB" msgstr "Co to jest białko?" msgid "RAH_SC_FAQ_AB" msgstr "Białko to naturalny polipeptyd czyli polimer aminokwasów połączonych ze sobą wiązaniami peptydowymi." msgid "RAH_SC_FAQ_QC" msgstr "Co to są aminokwasy?" msgid "RAH_SC_FAQ_AC" msgstr "Aminokwasy są związkami chemicznymi, które są podstawowymi jednostkami budulcowymi białek. Aminokwasów jest aż dwadzieścia (każdy jest inny) i są one określane przez kod genetyczny. Te dwadzieścia aminokwasów dzieli się na różne grupy w zależności od ich właściwości chemicznych: kwaśne lub zasadowe oraz na hydrofile (wodolubne) lub hydrofoby (trudno oddziaływujące z wodą)." msgid "RAH_SC_FAQ_QD" msgstr "Czym zajmują się białka?" msgid "RAH_SC_FAQ_AD" msgstr "Białka spełniają wiele istotnych funkcji w komórkach żywych organizmów. Kopiują i odnawiają kod genetyczny (DNA), pomagają komórką rosnąć i dzielić, i powstrzymują od nadmiernego wzrostu, nadają komórce jej tożsamość (np. neurona, komórkę wątroby, trzustki itd.), pomagają komórkom komunikować się ze sobą. Białka, kiedy są zmutowane lub pod wpływem toksyn mogą powodować choroby, takie jak rak lub alheimer'a. Bakteryjne i wirusowe białka mogą atakować komórkę i ją zabić. W skrócie, białka robią wszystko." msgid "RAH_SC_FAQ_QE" msgstr "Jak białka wypełniają wszystkie swoje różne funkcje?" msgid "RAH_SC_FAQ_AE" msgstr "Każde białko układa się w unikalny trójwymiarowy kształt lub strukturę. Ta struktura determinuje funkcje białka. Na przykład białko rozkładające glukozę, dzięki czemu komórka może używać energie przechowywaną w cukru, będzie miało kształt który rozpoznaje glukozę i wpasowuje się w niego (jak zamek i klucz). Będzie miało aktywne aminokwasy które będą reagowały z glukozą i rozkładały ją by uwolnić energię." msgid "RAH_SC_FAQ_QF" msgstr "Dlaczego proteiny układają się w unikalne struktury?" msgid "RAH_SC_FAQ_AF" msgstr "Od dawna wiadomo, że dla większości białek naturalny stan znajduje się na termodynamicznym minimum. Innymi słowy, oznacza to, że unikalny kształt białka jest najbardziej stabilnym stanem, jaki może przyjąć. Przykład piłki w tunelu - piłka zawsze będzie staczała się na dół tunelu, ponieważ to jest najbardziej stabilny stan." msgid "RAH_SC_FAQ_QG" msgstr "Jakie siły decydują o tworzeniu się unikalnych, rodzimych struktur białek?" msgid "RAH_SC_FAQ_AG" msgstr "Sekwencja aminokwasów wystarcza do determinacji naturalnego stanu białka. Na podstawie ich różnych chemicznych właściwości niektóre aminokwasy są przyciągane przez siebie (na przykład, przeciwnie naładowane aminokwasy) i się połączą; inne aminokwasy będą próbowały unikać wody (ponieważ są hydrofobowe) i będą kierowały całe białko do skupionego kształtu który wyłącza wodę z kontaktu z większością aminokwasów, które "chowają się" w rdzeniu tego białka." msgid "RAH_SC_FAQ_QH" msgstr "Dlaczego jest bardzo trudno ustalić rodzimą strukturę protein?" msgid "RAH_SC_FAQ_AH" msgstr "Nawet małe białko może być zbudowane ze 100 aminokwasów. Liczba potencjalnych konfirmacji dostępnych do tak (względnie) małego białka jest astronomiczna, ponieważ jest tak wiele stopni wolności. Do obliczenia energii każdego możliwego stanu (dzięki czemu możemy się dowiedzieć który stan jest najbardziej stabilny) jest niesfornym problemem. Problem rośnie wykładniczo wraz z wielkością białka. Niektóre proteiny mogą być ogromne (1000 aminokwasów)." msgid "RAH_SC_FAQ_QI" msgstr "Jak więc Rosetta podchodzi do tego problemu?" msgid "RAH_SC_FAQ_AI" msgstr "Filozofią Rosetty jest zarówno zrozumienie fizyczno chemicznych właściwości różnych typów aminokwasów i ich interakcji a także wiedza jakie lokalne konfirmacje są prawdopodobne dla krótkich odcinków aminokwasów w białku, by zredukować obszar badań oraz do oszacowania energii różnych możliwych konfirmacji. Biorąc próbki wystarczającej liczby konfirmacji, Rosetta może znaleźć najniższą energię, najbardziej stabilną strukturę białka." msgid "RAH_SC_FAQ_QJ" msgstr "Dlaczego przetwarzanie rozproszone jest wymagane dla przewidywania struktur Rosetty?" msgid "RAH_SC_FAQ_AJ" msgstr "IW wielu przypadkach gdzie naturalne struktury białek są już znane, nie zanotowaliśmy aby funkcja energii Rosetty mogła rozpoznać naturalny stan jako bardziej stabilny niż innych przytoczonych wyników. Kiedy zaczyna się losową konfirmacje, jakkolwiek, zaobserwowaliśmy, że naturalny stan nigdy nie jest podany wśród możliwych wyników. Dodając więcej mocy obliczeniowej, możemy podać znacznie więcej przykładów konfirmacji i próbować innych strategii poszukiwać by zobaczyć która jest najbardziej efektywna.." msgid "RAH_SC_FAQ_QK" msgstr "Jak $PROJECT może przysłużyć się medycynie?" msgid "RAH_SC_FAQ_AK" msgstr "Proszę odwiedź naszą stronę %sbadania związane z chorobami%s, z informacjami jak Rosetta jest stosowana do problemów medycznych i badań nad chorobami." ################################# # rah_medical_relevance.php ################################# msgid "RAH_MED_COM_A" msgstr "Komentarz David'a Baker'a" msgid "RAH_MED_COM_B" msgstr "Mój zespół badawczy jest zaangażowany zarówno w badania nad podstawowymi metodami rozwoju, jak i próbuje walczyć z chorobami w sposób bardziej bezpośredni. Większość informacji w naszym serwisie koncentruje się na podstawowych badaniach, ale pomyślałem, że możecie być zainteresowani innymi działaniami związanymi ze zwalczaniem chorób którymi się zajmujemy i które wspieracie uczestniczyć w $PROJECT." msgid "RAH_MED_MALARIA" msgstr "Malaria: Jesteśmy częścią szeroko zakrojonego projektu kierowanego przez Austina Barta z Imperial College w Londynie, który jest jednym ze sformułowanych przez Fundację Gatesa \"Projektów Wielkich Wyzwań dla Globalnego Zdrowia\". Malaria jest wywoływana przez pasożyta, który spędza część swojego cyklu życiowego wewnątrz komara i przedostaje się do organizmu człowieka przy ukąszeniu. Ideą projektu jest uodpornienie komarów na pasożyta, poprzez eliminację genów, które są konieczne w genomie komara, aby pasożyt mógł się w nim zadomowić. Nasz udział w projekcie polega na wykorzystaniu wspomaganych komputerowo metod projektowania (ROSETTA) aby stworzyć nowe enzymy, które będą ukierunkowane na dezaktywację konkretnie tych genów." msgid "RAH_MED_ANTHRAX" msgstr "Wąglik: Wykorzystujemy projekt ROSETTA aby wspomóc grupę badawczą Johna Colliera z Harvardu w budowaniu modeli toksyny wąglika, które powinny przyczynić się do rozwoju metod leczenia. Możesz przeczytać streszczenie publikacji opisującej niektóre z jego osiągnięć pod adresem %s" msgid "RAH_MED_HIV" msgstr "HIV: Jedną z przyczyn, dla których HIV jest tak śmiercionośnym wirusem jest to, że "nauczył się" on oszukiwać układ immunologiczny. Współpracujemy z badaczami z Seattle i w NIH (Amerykański Narodowy Instytut Zdrowia) próbując stworzyć szczepionkę na HIV. Odgrywamy w tym projekcie centralną rolę. Wykorzystujemy oprogramowanie ROSETTA aby zaprojektować małe białka, które wykazują podobieństwo do pewnych krytycznych obszarów w białkowej otoczce wirusa i pozwalają układowi immunologicznemu wytworzyć odpowiednie przeciwciała. Naszym celem jest stworzenie szczepionek opartych o małe, stabilne białka, która mogłaby być produkowana bardzo małym kosztem i rozprowadzana po całym świecie." msgid "RAH_MED_OV" msgstr "Inne wirusy: Współpracujemy z laboratorium Pam Bjorkman w Cal Tech (Kalifornijski Instytut Technologii) wykorzystując metodologię tworzenia połączeń międzybiałkowych opracowaną na potrzeby oprogramowania ROSETTA, aby stworzyć modele wirusa opryszczki pospolitej (Herpes simplex) połączonego z białkami ludzkimi." msgid "RAH_MED_ALZH" msgstr "Choroba Alzheimera: Zarówno choroba Alzheimera jak i wiele innych schorzeń jest prawdopodobnie wywoływana przez nieprawidłowe składanie się białek, powodujące że zamiast tworzyć swoje normalne, aktywne biologicznie postacie, łączą się one w duże struktury nazywane amyloidami. W ostatnim czasie duży postęp w tej dziedzinie osiągnął zespół badawczy Davida Eisenberga z UCLA (Uniwersytet Kalifornijski w Los Angeles) poznając dokładną strukturę amyloidu. Współpracujemy z tym zespołem, wykorzystując tą strukturę aby przewidzieć które części białek mogą potencjalnie tworzyć amyloidy, co w dalszej perspektywie pozwoli blokować ich formowanie i przy odrobinie szczęścia powstrzymać chorobę." msgid "RAH_MED_CANCER" msgstr "Nowotwory źłośliwe: Są to choroby wywoływane mutacjami w genach, które zakłócają normalny proces kontroli komórkowej. Rozwijamy metody "przycinania" DNA w pewnych określonych miejscach genomu i będziemy skupiali się na obszarach będących przyczyną nowotworu. Po tym jak te obszary zostaną wycięte, powinny zostać naprawione przez komórkę zawierającą drugą, nie zmutowaną kopię genu. Po takim zabiegu, komórka nie powinna być już komórką nowotworową. Jest to bardzo specyficzna forma kuracji genowej, która, o ile będzie skuteczna, pozwoli wyeliminować jedną z głównych wad obecnie stosowanych metod. Metody te wstawiają do genomu nie zmutowaną kopię genu w sposób losowy, co sprawia, że jeżeli punkt wstawienia wypadnie w okolicy genu wywołującego nowotwór, terapia wyleczy jedną chorobę, ale wywoła następną. Jako że nasze metody, zamiast zdawać się na przypadek, będą ukierunkowane na konkretne miejsca, powinny ominąć tę przeszkodę." msgid "RAH_MED_PC" msgstr "Rak prostaty: Receptor androgenowy jest odpowiedzialny za wiązanie testosteronu> i prawidłowy rozwój mężczyzn. Jednak kiedy receptor ten staje się nadwrażliwy na testosteron, może doprowadzić do raka prostaty. Obecna metoda leczenia tego schorzenia, nazywana \"terapią hormonalną\", obejmuje obniżenie poziomu testosteronu w organizmie (niekiedy przez kastrację. Niestety wiele złośliwych guzów jest opornych na tę formę terapii, dlatego wykorzystujemy naszą metodologię projektowania białek, aby znaleźć inne sposoby na zablokowanie receptora androgenowego i leczyć w ten sposób raka prostaty. W szczególności próbujemy zaprojektować białka, które wyłączą receptor nawet w obecności testosteronu. Robimy to poprzez projektowanie białek, które nie pozwolą receptorowi wnikać do jądra komórkowego (które jest miejscem, gdzie odwala on swoją brudną robotę), ani nie pozwolą mu łączyć się z DNA i uaktywniać genów odpowiedzialnych za rozwój choroby, nawet jeżeli uda mu się wniknąć do jądra." msgid "RAH_MED_EXP" msgstr "W chwili obecnej BOINC nie jest wykorzystywany do pracy z powyższymi projektami, jako że nie posiadamy wydajnego systemu kolejkowania, który pozoliłby ludziom na proste przesyłanie zadań. Możecie jednak oczekiwać ich już wkrótce! Ponadto możecie spokojnie przyjąć, że obliczenia związane z przewidywaniem struktury białek, które wykonujecie obecnie w ramach projektu, będą miały bezpośredni wpływ na leczenie chorób. Istnieje potrójne wytłumaczenie tego bezpośredniego powiązania pomiędzy przewidywaniem struktury i leczeniem chorób:" msgid "RAH_MED_EXP_A" msgstr "Przewidywanie struktury i projektowanie białek są blisko ze sobą związane." msgid "RAH_MED_EXP_B" msgstr "Nowe osiągnięcia w przewidywaniu struktury prowadzą do nowych osiągnięć w projektowaniu białek, co można bezpośrednio przełożyć na tworzenie nowych enzymów, szczepionek, itp. Aby dowiedzieć się więcej o projektowaniu białek, możesz rzucić okiem na sprawozdanie które opublikowaliśmy ostatnio na łamach Science, a który jest dostępny na naszej stronie %s.

Schueler-Furman, O., Wang, C., Bradley, P., Misura, K., Baker, D. (2005). Progress in modeling of protein structures and interactions Science 310, 638-642." msgid "RAH_MED_EXP_C" msgstr "Przewidywanie struktury wskazuje cele dla nowych leków." msgid "RAH_MED_EXP_D" msgstr "Gdy na dużą skalę przewidujemy struktury białek w ludzkim genomie, poznajemy jednocześnie funkcje wielu z nich, co z kolei pozwala nam zrozumieć jak działa komórka i co wywołuje chorobę. Bardziej bezpośrednio, będziemy w stanie zidentyfikować wiele nowych potencjalnych celów dla leków, dla których możliwe jest zaprojektowanie małocząsteczkowych inhibitorów (czyli właśnie leków). Aby umieścić to w jakimś kontekście powiedzmy, że jedną z głównych przeszkód w opracowywaniu nowych metod leczenia chorób występujących u człowieka jest identyfikacja nowych celów, dla których można opracować leki. Większość nowych leków powstających obecnie oddziałowywuje na te same cele, co stare leki, więc mają tylko niewiele większą skuteczność w leczeniu. Przewidywanie struktury pomoże nam zidentyfikować nowe cele dla leków i w ten sposób pomoże wynaleźć innowacyjne, a być może wręcz przełomowe, metody leczenia chorób." msgid "RAH_MED_EXP_E" msgstr "Przewidywanie struktury pozawala nam wykorzystać \"racjonalne projektowanie \"przy tworzeniu nowych leków." msgid "RAH_MED_EXP_F" msgstr "Jeżeli znamy strukturę białka, jesteśmy w stanie określić obszary jego działania i uczynić je celami leku, który będzie miał za zadanie je dezaktywować. Obliczenie, czy mała cząsteczka (lek) powiąże się i dezaktywować swój białkowy cel jest na wiele sposobów bardzo podobne do obliczeń, związanych z przewidywaniem struktury, którymi się tutaj zajmujemy. Jest to zasadniczo problem znalezienia struktury o najniższej energii plus system projektowania leków. W ostatnim czasie rozwinęliśmy w oprogramowaniu ROSETTA nowy moduł zajmujące się problemem dokowania białek. Wyniki są bardzo obiecujące i najbliższej przyszłości wasze komputery będą oprócz przewidywania struktury białek, prawdopodobnie wykonywać obliczenia związane z przyłączaniem się cząsteczek leku, jak również z projektowaniem cząsteczek szczepionek i białek leczniczych opisanych powyżej.

Tłumaczenie Mchl" ######################################## # rah_graphics.php ####################################### msgid "RAH_VIZ_TITLE" msgstr "Krótki przewodnik po projekcie i wygaszaczu" msgid "RAH_VIZ_ABOUT" msgstr "O projekcie Rosetta" msgid "RAH_VIZ_A" msgstr "Tłumaczenie: Mchl i bartsob5

Jednym z głównych celów Rosetta@home jest przewidzenie kształtu w jaki białko składa się w naturze. Białka są liniowymi, polimerowymi cząsteczkami złożonymi z aminokwasowych monomerów, monomerów ich budowę często określa się jako „łańcuszkową”. Aminokwasy można traktować jak „ogniwa” takiego białkowego „łańcuszka”. Takie przybliżenie pozwala na wskazanie pewnych analogii. Zwykły, metalowy łańcuch może przyjmować rozmaite kształty w zależności od działających na niego sił. Przykładowo, jeżeli zaczniesz ciągnąć za jego końce, łańcuch stworzy odcinek linii prostej, gdy zaś go upuścisz bezwładnie na podłogę, przyjmie on jedyny w swoim rodzaju kształt. W przeciwieństwie do metalowych łańcuchów zbudowanych z szeregu identycznych ogniw, identycznych skład łańcuszków białkowych może wchodzić 20 różnych aminokwasów, z których każdy ma inne własności (takich jak kształt, czy siły przyciągania i odpychania). Ustawione w szereg aminokwasy oddziaływają wzajemnie na siebie sprawiając, że cały łańcuszek przyjmuje specyficzny kształt, który nazywamy „złożeniem”. Kształt ten jest zależny od kolejności, w jakiej aminokwasy występują w cząsteczce białka. Istnieje wiele rodzajów białek różniących się liczbą i uszeregowaniem aminokwasów." msgid "RAH_VIZ_B" msgstr "To, co tak naprawdę próbujemy zrobić, aby przewidzieć kształt, w jaki złoży się białko w naturze, to znalezienie złożenia o najniższej energii. Energia cząsteczki jest wynikową wielu czynników. Przykładowo pewne aminokwasy przyciągają do siebie inne, więc gdy znajdują się blisko siebie ich wzajemne oddziaływanie powoduje korzystny wkład do energii całej cząsteczki. Strategia, wedle której Rosetta poszukuje niskoenergetycznych kształtów, przedstawia się następująco:" msgid "RAH_VIZ_C" msgstr "

  • Rozpoczynamy od całkowicie wyprostowanego łańcucha (takiego jak metalowy łańcuch ciągnięty za oba końce),
  • Przesuwamy część łańcucha, aby stworzyć nowy kształt,
  • Obliczamy energię nowego kształtu,
  • Akceptujemy lub odrzucamy nowy kształt w zależności od zmiany energii,
  • Powtarzamy kroki od 2 do 4, tak długo, aż każda część łańcucha zostanie przesunięta wiele razy." msgid "RAH_VIZ_D" msgstr "Proces ten nazwaliśmy trajektorią. Wynikiem trajektorii jest przewidywany kształt cząsteczki. Rosetta zapamiętuje najniższe energie znalezione w każdej trajektorii. Każda trajektoria jest unikalna, gdyż wykonywane przesunięcia części łańcucha są określane przez losowo wybierane liczby. Ze względu na naprawdę dużą liczbę możliwości, nie zawsze wynikiem jest ten sam niskoenergetyczny kształt." msgid "RAH_VIZ_E" msgstr "Trajektoria może składać się z dwóch etapów. W pierwszym z nich korzystamy z uproszczonego opisu aminokwasów, co pozwala nam szybko sprawdzić wiele różnych kształtów. Etap ten jest etapem o małej dokładności i w trakcie jego trwania wizualizacja cząsteczki będzie bardzo dynamiczna. W drugim etapie, Rosetta wykorzystuje już pełny opis aminokwasów. Jest on o wiele mniej dynamiczny, niż poprzedni. Jest to etap o wysokiej dokładności i w trakcie jego trwania wizualizacja cząsteczki jest dużo spokojniejsza. Współczesne komputery potrafią przeliczyć pierwszy etap w kilka minut Przeliczenie drugiego etapu zajmuje o wiele więcej czasu ze względu na większą złożoność pełnej reprezentacji aminokwasów (rozpatrywane są wszystkie ich atomy)." msgid "RAH_VIZ_F" msgstr "W trakcie pracy z jedną jednostką, twój komputer wykonuje zazwyczaj od 5 do 20 trajektorii, po czym odsyła do nas kształty o najniższej energii znalezione w każdej z nich. Wówczas my, przeglądamy kształty nadesłane przez wszystkich uczestników projektu, aby znaleźć ten o absolutnie najniższej energii. Ten kształt uznajemy za nasze przewidywane złożenie dla danego białka." msgid "SCREEN_SAVER" msgstr "Wygaszacz ekranu projektu Rosetta" msgid "RAH_VIZ_SS" msgstr "

    Wizualizacja pokazuje postęp w trakcie obliczania każdej trajektorii:

    Są tutaj cztery okienka pokazujące kształt łańcucha białkowego." msgid "RAH_VIZ_SEARCH" msgstr "\"Searching...\" (Poszukiwanie) Pokazuje przemieszczenia, które Rosetta wypróbowuje na łańcuchu. Możesz prześledzić kształt łańcucha podążając za kolorami tęczy, od niebieskiego do czerwonego." msgid "RAH_VIZ_ACCEPTED" msgstr "\"Accepted\" (Zaakceptowany) Wyświetlony jest tutaj kształt po ostatnim zaakceptowanym przemieszczeniu." msgid "RAH_VIZ_LOW" msgstr "\"Low Energy\" (Niska energia) Wyświetla kształt o najniższej energii zaobserwowanej w bieżącej trajektorii." msgid "RAH_VIZ_NATIVE" msgstr "\"Native\" (Rodzimy) Pokazuje eksperymentalnie określony, rzeczywisty kształt białka (o ile jest znany)." msgid "RAH_VIZ_G" msgstr "Są tutaj także dwa wykresy oraz diagram, które pozwalają śledzić energię i współczynnik RMSD każdego zaakceptowanego przemieszczenia." msgid "RAH_VIZ_ACCEPTED_E" msgstr "\"Accepted Energy\" (Zaakceptowana energia) Na tym wykresie zobrazowano energię każdego zaakceptowanego przemieszczenia z bieżącej trajektorii. Na osi x odwzorowano zaawansowanie w trajektorii, zaś na osi y - energię." msgid "RAH_VIZ_RMSD" msgstr "\"RMSD\" Jest to wykres współczynnika określającego, jak blisko zaakceptowana struktura odpowiada prawidłowemu rozwiązaniu. Na osi x odwzorowano współczynnik RMSD, na osi y – zaawansowanie w trajektorii." msgid "RAH_VIZ_RMSD_E" msgstr "Ostatni diagram w prawej dolnej części ekranu rejestruje jednocześnie energię i RMSD każdego zaakceptowanego przemieszczenia. Jest to dokładnie taki sam typ wykresu, jak te prezentowane na stronie z najlepszymi wynikami, z wyjątkiem tego, że pokazuje on dane z każdego zaakceptowanego przemieszczenia w trajektorii. Wykresy na stronie z najlepszymi wynikami są wykonywane na podstawie złożeń o najniższych energiach uzyskanych ze wszystkich trajektorii." ######################################### # rah_research.php ######################################## msgid "RAH_RESEARCH_TITLE_A" msgstr "Przewidywanie i sporządzanie Makromolekularnych Struktur i Interakcji " msgid "RAH_RESEARCH_INFO" msgstr "Aby dowiedzieć się więcej o projekcie $PROJECT, %skliknij tutaj%s" msgid "RAH_RESEARCH_INTRO_A" msgstr "Celem naszego aktualnego badania jest stworzenie ulepszonego modelu intra- i intermolekularnych interakcji i użycue go do przewidzenia i stworzenia makromolekularnych struktur i interakcji. Aplikacje przwidujące i tworzące, które mogą wile wnieść do biologii, dostarczają również surowych i obiektywnych badań, które ulepszają model i pogłębiają ich fundamentalne zrozumienie." msgid "RAH_RESEARCH_INTRO_B" msgstr "We use a computer program called Rosetta to carry out protein and design calculations. At the core of Rosetta are potential functions for computing the energies of interactions within and between macromolecules, and methods for finding the lowest energy structure for an amino acid sequence (protein-structure prediction) or a protein-protein complex and for finding the lowest energy amino acid sequence for a protein or protein-protein complex (protein design). Feedback from the prediction and design tests is used continually to improve the potential functions and the search algorithms. Development of one computer program to treat these diverse problems has considerable advantages: first, the different applications provide complementary tests of the underlying physical model (the fundamental physics/physical chemistry is, of course, the same in all cases); second, many problems of current interest, such as flexible backbone protein design and protein-protein docking with backbone flexibility, involve a combination of the different optimization methods." msgid "RAH_RESEARCH_DESIGN_TITLE" msgstr "Sporządzanie struktur białko-białko" msgid "RAH_RESEARCH_DESIGN_A" msgstr "W ciągu ostatnich kilku lat, używaliśmy naszych metod przetwarzania wyglądu białek do stabilizacji kilku małych białek przetwarzając każdą reszte ich sekwencji by przetworzyć podborę białka i jej konfirmacje, i skonwertować monoremiczne białko w strand-swapped dimer, i do termostabilizacji enzymu. Celem było przeprojektowanie składanego przejścia białka G, małego białka zawierającego dwie beta-hairpiny oddzielone przez alfa-helix. W naturalnie występującym białku, pierwsze hairpin jest rozerwane a drugie formowane na proporcjonalnie ograniczonym poziomie w składniu. W przeprojektowanym wariancie w którym pierwsza hairpina jest niewiarygodnie ustabilizowana i druga jest zdestabilizowana, kolej wydarzeń jest odwrócona: pierwsza hairpina jest uformowana i druga jest rozewana w przejściowym stanie. Zdolnośc do przekształceń złożeń białek przejścia pokazują, że nasze zrozumienie czynników determinujących kształty białek bezsprzecznie wzrosło.." msgid "RAH_RESEARCH_DESIGN_B" msgstr "Particularly exciting recently is the creation of novel proteins with arbitrarily chosen three-dimensional structures. We developed a general computational strategy for creating these protein structures that incorporates full backbone flexibility into rotamer-based sequence optimization. This was accomplished by integrating ab initio protein structure prediction, atomic-level energy refinement, and sequence design in Rosetta. The procedure was used to design a 93-residue protein called TOP7 with a novel sequence and topology. TOP7 was found to be monomeric and folded, and the x-ray crystal structure of TOP7 is strikingly similar (RMSD = 1.2 Å; see right panel of Figure 1) to the design model. The design of a new globular protein fold and the close correspondence of the crystal structure to the design model have broad implications for protein design and protein-structure prediction and open the door to the exploration of the large regions of the protein universe not yet observed in nature." msgid "RAH_RESEARCH_DESIGN_PPI_TITLE" msgstr "Sporządzanie interakcji białko-białko " msgid "RAH_RESEARCH_DESIGN_PPI_A" msgstr "To extend these methods to protein-protein interactions and particularly to the redesign of interaction specificity, we chose the high-affinity complex between colicin E7 DNase and its cognate inhibitory immunity protein as a model system. We used the physical model described above and a modification of our rotamer search-based computational design strategy to generate novel DNase-inhibitor protein pairs predicted to interact tightly with one another but not with the wild-type proteins. The designed protein complexes have subnanomolar affinities, are functional and specific in vivo, and have more than an order of magnitude affinity difference between cognate and noncognate pairs in vitro. This approach should be applicable to the design of interacting protein pairs with novel specificities for delineating and reengineering protein interaction networks in living cells." msgid "RAH_RESEARCH_DESIGN_PPI_B" msgstr "In collaboration with the research groups of Barry Stoddard and Ray Monnat (%sFred Hutchinson Cancer Research Center%s), we generated an artificial, highly specific endonuclease by fusing domains of homing endonucleases I-DmoI and I-CreI through computational optimization of a new domain-domain interface between these normally noninteracting proteins. The resulting enzyme, E-DreI (Engineered I-DmoI/I-CreI), binds a long chimeric DNA target site with nanomolar affinity, cleaving it precisely at a rate equivalent to its natural parents. We are currently trying to generate new endonucleases by extending our design methodology to protein--nucleic acid interfaces to redesign the protein-DNA interface." msgid "RAH_RESEARCH_DESIGN_PPI_C" msgstr "In both of these systems it has been possible to determine x-ray crystal structures of the designed complexes. As in the TOP7 case, the actual structures are very close to the design models (Figure 1, left panel), which validates the accuracy of our approach to high-resolution modeling." msgid "RAH_RESEARCH_PRED_PS_TITLE" msgstr "Przewidywanie struktur białek" msgid "RAH_RESEARCH_PRED_PS_A" msgstr "The picture of protein folding that motivates our approach to ab initio protein tertiary structure prediction is that sequence-dependent local interactions bias segments of the chain to sample distinct sets of local structures, and that nonlocal interactions select the lowest free-energy tertiary structures from the many conformations compatible with these local biases. In implementing the strategy suggested by this picture, we use different models to treat the local and nonlocal interactions. Rather than attempting a physical model for local sequence-structure relationships, we turn to the protein database and take the distribution of local structures adopted by short sequence segments (fewer than 10 residues in length) in known three-dimensional structures as an approximation to the distribution of structures sampled by isolated peptides with the corresponding sequences." msgid "RAH_RESEARCH_PRED_PS_B" msgstr "The primary nonlocal interactions considered are hydrophobic burial, electrostatics, main-chain hydrogen bonding, and excluded volume. Structures that are simultaneously consistent with both the local sequence structure biases and the nonlocal interactions are generated by using simulated annealing to minimize the nonlocal interaction energy in the space defined by the local structure distributions." msgid "RAH_RESEARCH_PRED_PS_C" msgstr "Rosetta has been tested in the biannual %sCASP%s (critical assessment of structure prediction) experiments in which predictors are challenged to make blind predictions of the structures adopted by protein sequences whose structures have been determined but not yet published. Since CASP3 in 1998, Rosetta has consistently been the top performing method for ab initio prediction, as reported by independent assessors. In the CASP4 experiment, for example, Rosetta was tested on 21 proteins. The predictions for these proteins, which lack detectable sequence similarity to any protein with a previously determined structure, were of unprecedented accuracy and consistency. (Some examples are shown in Figure 2.) Excellent predictions were also made in the CASP5 and CASP6 experiments. Encouraged by these promising results, we generated models for all large protein families fewer than 150 amino acids in length." msgid "RAH_RESEARCH_PRED_PS_D" msgstr "A highlight of CASP6 was the first de novo blind prediction that used our high-resolution refinement methodology to achieve close to high-resolution accuracy. The relatively short sequence (76 residues) allowed us to apply our all-atom refinement methodology not only to the native sequence but also to the sequence of many homologs. The center of the lowest energy cluster of structures turned out to be remarkably close to the native structure (1.5 Å; Figure 3). The-high resolution refinement protocol decreased the RMSD from 2.2 Å to 1.5 Å, and the side chains pack in a somewhat native-like manner in the protein core (Figure 3, right panel)." msgid "RAH_RESEARCH_PRED_PS_E" msgstr "We have extended the Rosetta ab initio structure prediction strategy to the problem of using limited experimental data to generate models of proteins. By incorporating chemical shift and NOE information and more recently dipolar coupling information into the Rosetta structure generation procedure, we have been able to generate much more accurate models than with ab initio structure prediction alone or when using the same limited data sets with conventional nuclear magnetic resonance (NMR) structure generation methodology. An exciting recent development is that the Rosetta procedure can also take advantage of unassigned NMR data and hence circumvent the difficult and tedious step of assigning NMR spectra." msgid "RAH_RESEARCH_PRED_PS_F" msgstr "The Rosetta ab initio structure prediction method, the Rosetta-based NMR structure determination method, and a new method for comparative modeling that uses the Rosetta de novo approach to model the parts of a structure (primarily long loops) that cannot be modeled accurately based on a homologous structure template have all been implemented in a public server called %sRobetta%s. This server, which has a constant backlog of users worldwide, was one of the best all-around fully automated structure prediction servers in the CASP5 and CASP6 tests." msgid "RAH_RESEARCH_PRED_PPI_TITLE" msgstr "Przewidywanie interakcji białko-białko" msgid "RAH_RESEARCH_PRED_PPI_A" msgstr "For a number of years we have worked on protein structure refinement, a challenging problem because of the large number of degrees of freedom. We became interested in protein-protein docking because, with the approximation that the two partners do not undergo significant conformational changes during docking, the space to be searched -the six rigid-body degrees of freedom in addition to the side-chain degrees of freedom- is much smaller. While important in its own right, this problem is a good stepping stone to the harder structure refinement problem." msgid "RAH_RESEARCH_PRED_PPI_B" msgstr "We developed a new method to predict protein-protein complexes from the coordinates of the unbound monomer components. This method employs a low-resolution, rigid-body, Monte Carlo search followed by simultaneous optimization of backbone displacement and side-chain conformations with the Monte Carlo minimization procedure and physical model used in our high-resolution structure prediction work. The simultaneous optimization of side-chain and rigid-body degrees of freedom contrasts with most other current approaches, which model protein-protein docking as a rigid-body shape-matching problem, with the side chains kept fixed. We have recently improved the method (RosettaDock) by developing an algorithm that allows efficient sampling of off-rotamer side-chain conformations during docking." msgid "RAH_RESEARCH_PRED_PPI_C" msgstr "The power of RosettaDock was highlighted in the recent blind %sCAPRI%s protein-protein docking challenge that was held in December 2004. In CAPRI, predictors are given the structures of two proteins known to form a complex, and challenged to predict the structure of the complex. RosettaDock predictions for targets without significant backbone conformational changes were striking, as shown in Figure 4. Not only were the rigid-body orientations of the two partners predicted nearly perfectly but also almost all the interface side chains were modeled very accurately. These correct models clearly stood out as lower in energy than all other models we generated, which suggests the potential function is reasonably accurate." msgid "RAH_RESEARCH_PRED_PPI_D" msgstr "Te obiecujące rezultaty sugerują, że metoda ta może być wkrótce użyteczna do generowania ważnych biologicznie kompleksowych modeli z odizolowanych struktur składników, oraz bardziej generalnie sugeruje, że modelowanie struktur i interakcji w wysokiej rozdzielczości jest w naszym zasięgu. Jasnym celem dla naszej monomerycznej struktury prognozy pracy jest podniesienie poziomu precyzji tych modeli." msgid "RAH_RESEARCH_IMPROV_TITLE" msgstr "Ulepszenia modelu fizycznego " msgid "RAH_RESEARCH_IMPROV" msgstr "Our current approach to improving energy functions involves a combination of quantum chemistry calculations on simple model compounds, traditional molecular mechanics approaches, and protein structural analysis. We have used such an approach to develop an improved hydrogen-bonding potential. A particularly notable result is that the orientation dependence of the hydrogen bond in quantum chemistry calculations on formamide dimers is remarkably similar to that seen in side-chain--side-chain hydrogen bonds in protein structures but different from that in current molecular mechanics force fields, which neglect the covalent character of the hydrogen bond. Feedback from the prediction and design calculations has provided continual impetus and guidance for improving the energy function; for example, inadequacies in our treatment of protein-protein interactions have led to the recent development of a rotamer-based model for water-mediated hydrogen bonds." msgid "RAH_RESEARCH_FUTURE_TITLE" msgstr "Plany na przyszłość " msgid "RAH_RESEARCH_FUTURE_A" msgstr "Our prediction and design methods have now reached the point where they can be applied to important biological problems. Particularly encouraging after years of work on high-resolution modeling are the close to atomic resolution predictions of the structures of complexes in CAPRI (Figure 4), the 1.5-Å de novo prediction in CASP6 (Figure 3), and the close agreement of the TOP7 (Figure 1, right) and protein-protein interface design models (Figure 1, left) with the x-ray crystal structures. These results suggest that high-resolution modeling is starting to work." msgid "RAH_RESEARCH_FUTURE_B" msgstr "W ciągu kilku najbliższych lat, zamierzamy poprawić i rozwijać nasze metody. Jesteśmy szczególnie skupieni na polepszeniu precyzji wysokiej rozdzielczości struktur prognoz (która będzie wymagana jeśli modele mają być przydatne). Aby to osiągnąć, będziemy pracować nad ulepszeniem podwalin fizycznego modelu i metodyki próbkowania. Rozwijamy także ulepszone metody przewidywania i przeprojektowania specyficznych wzajemnych oddziaływań protein-DNA, rozwijamy również nasze metody prognozowania protein do projektowania enzymu który będzie katalizował chemiczne reakcje nie będąc katalizowanym przez naturalnie występujące proteiny." msgid "RAH_RESEARCH_END" msgstr "Odwiedź naszą stronę %s, gdzie znajdują się dodatkowe informacje, w tym lista naszych publikacji na temat badań." msgid "RAH_RESEARCH_FIG_A" msgstr "Figure 1: Design of proteins and protein-protein interactions with high-resolution accuracy. Comparison of design model and crystal structure of (left) interface of novel designed endonuclease with new DNA cleavage specificity, and (right) the de novo designed protein TOP7.

    Left panel, Tanja Kortemme. Right panel, Gautam Dantas." msgid "RAH_RESEARCH_FIG_B" msgstr "Figure 2: Blind protein structure predictions from CASP3 and CASP4.

    A: Left, crystal structure of the MarA transcription factor bound to DNA; right, our best submitted model in CASP3.Despite many incorrect details, the overall fold is predicted with sufficient accuracy to allow insights into the mode of DNA binding.

    B: Left, the crystal structure of bacteriocin AS-48; middle, our best submitted model in CASP4; right, a structurally and functionally related protein (NK-lysin) identified using this model in a structure-based search of the Protein Data Bank (PDB). The structural and functional similarity is not recognizable using sequence comparison methods (the identity between the two sequences is only 5 percent).

    C: Left, crystal structure of the second domain of MutS; middle, our best submitted model for this domain in CASP4; right, a structurally related protein (RuvC) with a related function recognized using the model in a structure-based search of the PDB. The similarity was not recognized using sequence comparison or fold recognition methods.

    Image: Rich Bonneau" msgid "RAH_RESEARCH_FIG_C" msgstr "Figure 3: The first close to atomic-level resolution, blind ab initio structure prediction-CASP6 T281. The high-resolution refinement methodology described in the text produced a model 1.5-Å RMSD from the crystal structure (left panel), with aspects of the native side-chain packing (right panel).

    Image: Phil Bradley" msgid "RAH_RESEARCH_FIG_D" msgstr "Figure 4: CAPRI (critical assessment of predicted interactions) protein-protein docking results. Superposition of predicted (blue) and x-ray (red and orange) protein complex structures. Green, a side chain whose conformation was correctly predicted to change upon complex formation. Upper panel, whole complex. Lower panel, details of the interface. In addition to the rigid-body orientation, the conformations of most of the side chains are predicted correctly.

    Image: Ora Furman"